NMR studies on the surface accessibility of the archaeal protein Sso7d by using TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA) as paramagnetic probes (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• NMR studies on the surface accessibility of the archaeal protein Sso7d by using TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA) as paramagnetic probes (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2008-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1016/j.bpc.2008.07.003 (literal)

Alternative label

• Bernini A.; Venditti V.; Spiga O.; Ciutti A.; Prischi F.; Consonni R.; Zetta L.; Arosio I.; Fusi P.; Guagliardi A.; Niccolai N. (2008)
  NMR studies on the surface accessibility of the archaeal protein Sso7d by using TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA) as paramagnetic probes
  in Biophysical chemistry (Print)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Bernini A.; Venditti V.; Spiga O.; Ciutti A.; Prischi F.; Consonni R.; Zetta L.; Arosio I.; Fusi P.; Guagliardi A.; Niccolai N. (literal)

Pagina inizio

• 71 (literal)

Pagina fine

• 75 (literal)

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• http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0301462208001440 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 137 (literal)

Rivista

• Biophysical chemistry (Rivista)

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• 2-3 (literal)

Note

• Scopu (literal)
• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Bernini A., Venditti V., Spiga O., Ciutti A., Prischi F. e Niccolai N.: Dip. Biologia Molecolare, Università degli Studi – Siena, Consonni R., Zetta L. e Arosio I.: Ismac – Milano, Fusi P.: Dip. di Biotecnologie e Bioscienze, Università Bicocca – Milano, Guagliardi A.: Dip. Biologia Strutturale e Funzionale, Università Federico II – Napoli (literal)

Titolo

• NMR studies on the surface accessibility of the archaeal protein Sso7d by using TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA) as paramagnetic probes (literal)

Abstract

• Understanding how proteins are approached by surrounding molecules is fundamental to increase our knowledge of life at atomic resolution. Here, the surface accessibility of a multifunctional small protein, the archaeal protein Sso7d from Sulfolobus solfataricus, has been investigated by using TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA) as paramagnetic probes. The DNA binding domain of Sso7d appears very accessible both to TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA). Differences in paramagnetic attenuation profiles of H-1-N-15 HSQC protein backbone amide correlations, observed in the presence of the latter paramagnetic probes, are consistent with the hydrogen bond acceptor capability of the N-oxyl moiety of TEMPOL to surface exposed Sso7d amide groups. By using the gadolinium complex as a paramagnetic probe a better agreement between Sso7d structural features and attenuation profile is achieved. It is interesting to note that the protein P-loop region, in spite of the high surface exposure predicted by the available protein structures, is not approached by TEMPOL and only partially by Gd(III)(DTPA-BMA). (literal)

Prodotto di

• Istituto per lo studio delle macromolecole (ISMAC) (Istituto)
• Studio di metaboliti e matrici naturali mediante NMR e loro utilizzo e funzione nel settore agroalimentare, merceologico e della salute umana (PM.P06.018.001) (Modulo)
• Strutturistica NMR di proteine legate a processi patologici (PM.P01.026.003) (Modulo)

Autore CNR

• ROBERTO CONSONNI (Unità di personale interno)

Insieme di parole chiave

• Parole chiave di "NMR studies on the surface accessibility of the archaeal protein Sso7d by using TEMPOL and Gd(III)(DTPA-BMA) as paramagnetic probes" (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• ROBERTO CONSONNI (Unità di personale interno)

Prodotto

• Istituto per lo studio delle macromolecole (ISMAC) (Istituto)
• Strutturistica NMR di proteine legate a processi patologici (PM.P01.026.003) (Modulo)
• Studio di metaboliti e matrici naturali mediante NMR e loro utilizzo e funzione nel settore agroalimentare, merceologico e della salute umana (PM.P06.018.001) (Modulo)

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• Biophysical chemistry (Rivista)

Insieme di parole chiave di

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