Studio di enzimi e proteine per preservare la salute dell'uomo e dell'ambiente. (DSB.AD008.198)

Area tematica

Scienze biomediche

Area progettuale

Struttura responsabile del progetto di ricerca

Istituto di Biochimica e Biologia Cellulare (IBBC)

Responsabile di progetto

GIUSEPPE MANCO
Telefono: 0816132296
E-mail: g.manco@ibp.cnr.it

Abstract

Il progetto si occupa dello studio della struttura/funzione di enzimi da microorganismi omologhi e/o analoghi a quelli da uomo (carbossilesterasi, fosfotriesterasi, fosfotriesterasi-like lattonasi, lattonasi, PARP ecc.) per la rivelazione, cattura e degradazione di agenti nervini e altre sostanze tossiche, per preservare la salute dell'uomo e dell'ambiente. Le carbossilesterasi termofile studiate sono omologhe della Acetilcolinesterasi umana di cui rappresentano un modello per la realizzazione di biosensori per agenti nervini. Il progetto è in diretta continuità e utilizzerà i residui del finanziamento exPON03 POR "Prodotti Alimentari". I residui sono stati generati dall'impossibilità ad assumere un tempo determinato previsto il che ha comportato anche un ridimensonamento delle attività del POR. Il progetto si occupera' altresì di enzimi coinvolti nella modulazione dei fattori di virulenza microbici e in particolare della modulazione dell'attività e dell'espressione della paraoxonasi 2 umana. Nel progetto saranno impiegate competenze in ambito biochimico, di biologia molecolare, enzimologia e bioinformatica e avrà una forte connotazione traslazional

Obiettivi

Isolamento, produzione, progettazione, caratterizzazione e valutazione di idrolasi [carbossilesterasi, fosfotriesterasi, lattonasi, etc.] per la rivelazione, identificazione e decontaminazione di sostanze tossiche, per combattere infezioni batteriche, per lo sviluppo di nuovi farmaci e kit diagnostici.
Saranno studiate anche lattonasi umane (PON1 e PON2) ed in particolare si proverà a stabilizzarle con tecniche di evoluzione molecolare in vitro. Per PON2 si studierà l'attività anti-apoptotica che sembra dipendere da una attività antiossidativa distinta dalla attività lattonasica di cui si sa' ancora poco. Si studierà l'interazione con la proteina HPBP e il suo omologo archaeale SsoHPBP.Infine si studieranno gli effetti dei polimorfismi e si cercherà di risolvere la struttura 3D.

Data inizio attività

01/01/2016

Parole chiave

Enzimi, struttura/funzione, biologia molecolare

Ultimo aggiornamento: 23/03/2025